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सीएसआईआर - कोशिकीय एवं आणविक जीवविज्ञान केन्द्र

भारत का इनोवेशन इंजन

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सैकत चौधरी

सैकत चौधरी

सैकत चौधरी

वरिष्ठ वैज्ञानिक
स्ट्रक्चरल बायोलॉजी ऑफ़ मैक्रोमोलेक्युलर मशीनरी एंड क्रायो -इलेक्ट्रान माइक्रोस्कोपी
+91 (0)40-2719 2572
saikat@ccmb.res.in

शोध में रुचि

हम कोशिकाओं के भीतर मौजूद सिविल और मैकेनिकल इंजीनियरिंग के चमत्कारों को समझने में रुचि रखते हैं। इमारतों और पुलों को सहारा देने वाले सरिया और केबलों की तरह, कोशिकाओं की आधार संरचनाएँ एक्टिन, सूक्ष्मनलिका और मध्यवर्ती तंतुओं जैसे तंतुमय कोशिका-कंकालीय तत्वों से बनी होती हैं। ये कोशिका आकारिकी को निर्धारित करते हैं, कोशिका प्रवास के लिए बल उत्पन्न करते हैं, और आणविक प्रेरक प्रोटीनों की गति के लिए अंतःकोशिकीय पथ बनाते हैं। ये नेटवर्क अत्यधिक विनियमित और गतिशील प्रकृति के होते हैं। विभिन्न प्रोटीन इन तंतुओं के साथ अंतःक्रिया करते हैं और उनके बहुलकीकरण, पृथक्करण को नियंत्रित करते हैं, या उनके बीच संपर्क में मध्यस्थता करते हैं। कोशिका-कंकालीय नेटवर्क का अनियमन या विसंगतियाँ विकास संबंधी विकारों, तंत्रिका-अध:पतन, घाव भरने में देरी और कैंसर मेटास्टेसिस जैसी कई बीमारियों से जुड़ी हैं।

हमारी प्रयोगशालाओं का अनुसंधान यह समझने पर केंद्रित है कि कोशिका के अंदर विभिन्न कोशिका-कंकालीय तत्व किस प्रकार एक साथ कार्य करते हैं, इन नेटवर्कों के नियमन के आणविक आधार की जाँच करते हैं, और महत्वपूर्ण कोशिकीय कार्यों में इनकी भागीदारी कैसे होती है। हम इन कोशिकीय इंजीनियरिंग उपलब्धियों को समझने के लिए अत्याधुनिक क्रायो-इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी (क्रायो-ईएम), नवीन छवि प्रसंस्करण पद्धतियों के साथ-साथ जैव-रासायनिक और जैव-भौतिक तकनीकों का उपयोग करते हैं।

गूगल स्कॉलर पेज https://scholar.google.com/citations?hl=en&user=6-Tk-uUAAAAJ

चयनित प्रकाशन

शाबान, एम., चौधरी, एस.#, नोलन, बी.जे. क्रायो-ईएम Arp2/3 कॉम्प्लेक्स के निष्क्रिय से न्यूक्लिएशन-सक्षम अवस्था में परिवर्तन का खुलासा करता है। नेचर स्ट्रक्चरल एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी। (2020); 27:1009-10016। DOI: https://doi.org/10.1038/s41594-020-0481-x। (#संवाददाता लेखक)

रोलिंस, एम.एफ.*, चौधरी, एस.*, कार्टर, जे., गोल्डन, एस.एम., मिएटिनेन, एच.एम., सैंटियागो-फ्रैंगोस, ए., फेथ, डी., लॉरेंस, सी.एम., लैंडर, जी.सी., विडेनहेफ्ट, बी. संरचना CRISPR-RNA निर्देशित न्यूक्लिऐस भर्ती और एंटी-CRISPR वायरल मिमिक्री की क्रियाविधि को प्रकट करती है। मॉलिक्यूलर सेल। (2019); 74(1):132-142। DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2019.02.001. (*सह-प्रथम लेखक)

चौधरी, एस., ओटोमो, सी., लिटनर, ए., ओहाशी, के., एबरसोल्ड, आर., लैंडर, जी.सी., ओटोमो, टी. एटीजी2ए-डब्ल्यूआईपीआई4 कॉम्प्लेक्स के संरचनात्मक और जैवरासायनिक विश्लेषण से ऑटोफैगोसोम बायोजेनेसिस की जानकारी। नेशनल एकेडमी ऑफ साइंसेज, यूएसए की कार्यवाही। (2018); 115(42):E9792-E9801। DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.1811874115।

ग्रोटजहन डी.ए.*, चौधरी एस.*, जू, वाई., मैककेनी, आर.जे., श्रोअर, टी.ए., लैंडर, जी.सी. क्रायो-इलेक्ट्रॉन टोमोग्राफी से पता चलता है कि डायनेक्टिन प्रक्रियात्मक गतिशीलता के लिए डायनिन्स की एक टीम को नियुक्त करता है। नेचर स्ट्रक्चरल एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी। (2018); 25(3):203-207। DOI: https://www.nature.com/articles/s41594-018-0027-7। (*सह-प्रथम लेखक)

चौधरी, एस., कार्टर, जे., रोलिंस, एम.एफ., गोल्डन, एस.एम., जैक्सन, आर.एन., हॉफमैन, सी., नोसाका, एल., बॉन्डी-डेनोमी, जे., मैक्सवेल, के.एल., डेविडसन, ए.आर., फिशर, ई.आर., लैंडर, जी.सी., विडेनहेफ्ट, बी. संरचना वायरल सप्रेसर्स के तंत्रों को प्रकट करती है जो एक CRISPR RNA-निर्देशित निगरानी परिसर को रोकते हैं। सेल। (2017); 169(1):47-57.e11. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.03.012.

चौधरी, एस., केचम, एस.ए., श्रोअर, टी.ए., लैंडर, जी.सी. सूक्ष्मनलिकाओं से बंधे डायनिन-डायनाक्टिन कॉम्प्लेक्स का संरचनात्मक संगठन। नेचर स्ट्रक्चरल एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी। (2015); 22(4):345-7. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.03.012.

शिक्षा और अनुभव

स्नातकोत्तर:

बी.टेक-बायोइन्फॉर्मेटिक्स; वेल्लोर इंस्टीट्यूट ऑफ टेक्नोलॉजी, वेल्लोर, तमिलनाडु, भारत; 2002-2006

Ph.D:

स्क्रिप्स रिसर्च, ला जोला, कैलिफ़ोर्निया, यूएसए; (2012-2018)

पोस्ट डॉक्टरेट:

सहायक प्रोफेसर: (2018-2021) जैव रसायन एवं कोशिका जीव विज्ञान विभाग, SUNY स्टोनी ब्रुक विश्वविद्यालय, स्टोनी ब्रुक, न्यूयॉर्क, संयुक्त राज्य अमेरिका

सहायक प्रोफेसर: (2021-2024) जैव रसायन और कोशिका जीव विज्ञान विभाग, SUNY स्टोनी ब्रुक विश्वविद्यालय, स्टोनी ब्रुक, न्यूयॉर्क, यूएसए

अनुभव:

सहायक प्रोफेसर: (2018-2021) जैव रसायन एवं कोशिका जीव विज्ञान विभाग, SUNY स्टोनी ब्रुक विश्वविद्यालय, स्टोनी ब्रुक, न्यूयॉर्क, संयुक्त राज्य अमेरिका

सहायक प्रोफेसर: (2021-2024) जैव रसायन और कोशिका जीव विज्ञान विभाग, SUNY स्टोनी ब्रुक विश्वविद्यालय, स्टोनी ब्रुक, न्यूयॉर्क, यूएसए

टीम सदस्य

team-members-pic
Saikat Chowdhury
Saikat Chowdhury

Scientist-E

Scientist-E

Ravikumar Reddi
Ravikumar Reddi

Scientist-C

Scientist-C

A Harikrishna
A Harikrishna

Sr. Technical Officer(3)

Sr. Technical Officer(3)

Sandeep Shrivastava
Sandeep Shrivastava

Sr. Technical Officer(2)

Sr. Technical Officer(2)

Justus Francis
Justus Francis

Junior Research Fellow

Junior Research Fellow

Pathri Achyutha Krishna
Pathri Achyutha Krishna

Junior Research Fellow

Junior Research Fellow

Palash Kumar Seal
Palash Kumar Seal

Junior Research Fellow

Junior Research Fellow

Amarttya Bagchi
Amarttya Bagchi

Junior Research Fellow

Junior Research Fellow

Rishav Mitra
Rishav Mitra

Project Associate-I

Project Associate-I

प्रकाशन

शीर्षक

पत्रिका

वर्ष

Arf GTPase activates the WAVE regulatory complex through a distinct binding site
Science Advances
2022
Structures reveal a key mechanism of WAVE regulatory complex activation by Rac1 GTPase
Nature Communications
2022
Structure of Arp2/3 complex at a branched actin filament junction resolved by single-particle cryo-electron microscopy.
Proceedings of the National Academy of Sciences, USA
2022
Structural basis of piRNA targeting.
Nature
2021
Cryo-EM reveals the transition of Arp2/3 complex from inactive to nucleation-competent state.
Nature Structural & Molecular Biology (https://doi.org/10.1038/s41594-020-0481-x)
2020
A guided approach for subtomogram averaging of challenging macromolecular assemblies.
Journal of Structural Biology:X (https://doi.org/10.1016/j.yjsbx.2020.100041)
2020
Structure reveals a mechanism of CRISPR-RNA guided nuclease recruitment and anti-CRISPR viral mimicry.
Molecular Cell (https://doi.org/10.1016/j.molcel.2019.02.001)
2019
The peroxisomal AAA-ATPase Pex1/Pex6 unfolds substrates by processive threading.
Nature Communications (https://doi.org/10.1038/s41467-017-02474-4)
2018
Cryo-electron tomography reveals that dynactin recruits a team of dyneins for processive motility.
Nature Structural & Molecular Biology (https://doi.org/10.1038/s41594-018-0027-7)
2018
Insights into autophagosome biogenesis from structural and biochemical analyses of the ATG2A-WIPI4 complex.
Proceedings of the National Academy of Sciences, USA (https://doi.org/10.1073/pnas.1811874115)
2018
The rod-shaped ATG2A-WIPI4 complex tethers membranes in vitro.
Contact (https://doi.org/10.11772515256418819936)
2018
Structure reveals mechanisms of viral suppressors that Intercept a CRISPR RNA-guided surveillance complex.
Cell (https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.03.012)
2017
The endoplasmic reticulum HSP40 co-chaperone ERdj3/DNAJB11 assembles and functions as a tetramer.
The EMBO Journal (https://doi.org/10.15252/embj.201695616)
2017
The Pex1/Pex6 complex is a heterohexameric AAA+ motor with alternating and highly coordinated subunits.
Journal of Molecular Biology (https://doi.org/10.1016/j.jmb.2015.01.019)
2015
Structural organization of the dynein-dynactin complex bound to microtubules.
Nature Structural & Molecular Biology (https://doi.org/10.1038/nsmb.2996)
2015
Breaking symmetry in multimeric ATPase motors.
Cell Cycle (https://doi.org/10.4161/cc.28957)
2014
Nucleotide-induced asymmetry within ATPase activator ring drives Sigma54-RNAP interaction and ATP hydrolysis.
Genes & Development (https://doi.org/10.1101/gad.229385.113)
2013
Opening and closing of the bacterial RNA polymerase clamp.
Science (https://doi.org/10.1126/science.1218716)
2012
Engagement of arginine finger to ATP triggers large conformational changes in NtrC1 AAA+ ATPase for remodeling bacterial RNA polymerase.
Structure (https://doi.org/10.1016/j.str.2010.08.018)
2010
ADPase activity of recombinantly expressed thermotolerant ATPases may be caused by copurification of adenylate kinase of Escherichia coli.
The FEBS Journal (https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06825.x)
2009
Regulation and action of the bacterial enhancer-binding protein AAA+ domains.
Biochemical Society Transactions (https://doi.org/10.1042/BST0360089)
2008
Regulation and action of the bacterial enhancer-binding protein AAA+ domains.
Biochemical Society Transactions (https://doi.org/10.1042/BST0360089)
2008
Regulation and action of the bacterial enhancer-binding protein AAA+ domains.
Biochemical Society Transactions (https://doi.org/10.1042/BST0360089)
2008
ADPase activity of recombinantly expressed thermotolerant ATPases may be caused by copurification of adenylate kinase of Escherichia coli.
The FEBS Journal (https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06825.x)
2009
ADPase activity of recombinantly expressed thermotolerant ATPases may be caused by copurification of adenylate kinase of Escherichia coli.
The FEBS Journal (https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06825.x)
2009

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